sstyphi 亂說話

細胞膜是防止細胞外物質自由進入細胞的屏障，它保證了細胞內環境的相對穩定，使各種生化反應能夠有序運行。但是細胞必須與周圍環境發生信息、物質與能量的交換，才能完成特定的生理功能。因此細胞必須具備一套物質轉運體系，用來獲得所需物質和排出代謝廢物，據估計細胞膜上與物質轉運有關的蛋白佔核基因編碼蛋白的15~30%，細胞用在物質轉運方面的能量達細胞總消耗能量的三分之二。
細胞膜上存在兩類主要的轉運蛋白，即：載體蛋白（carrier protein）和通道蛋白（channel protein）。載體蛋白又稱做載體（carrier）、通透酶（permease）和轉運器（transporter），能夠與特定溶質結合，通過自身構象的變化，將與它結合的溶質轉移到膜的另一側，載體蛋白有的需要能量驅動，如：各類APT驅動的離子泵；有的則不需要能量，以自由擴散的方式運輸物質，如：纈氨酶素。通道蛋白與所轉運物質的結合較弱，它能形成親水的通道，當通道打開時能允許特定的溶質通過，所有通道蛋白均以自由擴散的方式運輸溶質。
第一節 被動運輸
一、簡單擴散
也叫自由擴散（free diffusing），特點是：①沿濃度梯度（或電化學梯度）擴散；②不需要提供能量；③沒有膜蛋白的協助。
某種物質對膜的通透性（P）可以根據它在油和水中的分配係數（K）及其擴散係數（D）來計算：
P=KD/t，t為膜的厚度。
脂溶性越高通透性越大，水溶性越高通透性越小；非極性分子比極性容易透過，小分子比大分子容易透過。具有極性的水分子容易透過是因水分子小，可通過由膜脂運動而產生的間隙。
非極性的小分子如O2、CO2、N2可以很快透過脂雙層，不帶電荷的極性小分子，如水、尿素、甘油等也可以透過人工脂雙層，儘管速度較慢，分子量略大一點的葡萄糖、蔗糖則很難透過，而膜對帶電荷的物質如：H+、Na+、K+、Cl—、HCO3—是高度不通透的（圖5-1）。
事實上細胞的物質轉運過程中，透過脂雙層的簡單擴散現象很少，絕大多數情況下，物質是通過載體或者通道來轉運的。離子、葡萄糖、核苷酸等物質有的是通過質膜上的運輸蛋白的協助，按濃度梯度擴散進入質膜的，有的則是通過主動運輸的方式進行轉運。

圖5-1 不同物質透過人工脂雙層的能力
二、協助擴散
也稱促進擴散（faciliatied diffusion），其運輸特點是： ①比自由擴散轉運速率高； ②存在最大轉運速率； 在一定限度內運輸速率同物質濃度成正比。如超過一定限度，濃度再增加，運輸也不再增加。因膜上載體蛋白的結合位點已達飽和； ③有特異性，即與特定溶質結合。這類特殊的載體蛋白主要有離子載體和通道蛋白兩種類型。
（一）離子載體
離子載體（ionophore），是疏水性的小分子，可溶於雙脂層，提高所轉運離子的通透率，多為微生物合成，是微生物防禦被捕食或與其它物種競爭的武器，
離子載體也是以被動的運輸方式運輸離子，可分成可動離子載體（mobile ion carrier）和通道離子載體（channel former）兩類：
可動離子載體：如纈氨黴素（valinomycin）能在膜的一側結合K+，順著電化學梯度通過脂雙層，在膜的另一側釋放K+，且能往返進行（圖5-2）。其作用機理就像虹吸管可以使玻璃杯中的水跨越杯壁屏障，向低處流動一樣。此外，2,4-二硝基酚（DNP）、羰基-氰-對-三氟甲氧基苯肼（FCCP）可轉運H+，離子黴素（ionomycin）、A23187可轉運Ca2+。

圖5-2 纈氨黴素的分子結構
通道離子載體：如短桿菌肽A（granmicidin）是由15個疏水氨基酸構成的短肽，2分子的短桿菌肽形成一個跨膜通道，有選擇的使單價陽離子如H+、Na+、K+按化學梯度通過膜，這種通道並不穩定，不斷形成和解體，其運輸效率遠高於可動離子載體（圖5-3）。

圖5-3 短桿菌肽構成的通道
（二）通道蛋白
通道蛋白（channel protein）是衡跨質膜的親水性通道，允許適當大小的離子順濃度梯度通過，故又稱離子通道。有些通道蛋白形成的通道通常處於開放狀態，如鉀洩漏通道，允許鉀離子不斷外流。有些通道蛋白平時處於關閉狀態，即「門」不是連續開放的，僅在特定刺激下才打開，而且是瞬時開放瞬時關閉，在幾毫秒的時間裡，一些離子、代謝物或其他溶質順著濃度梯度自由擴散通過細胞膜，這類通道蛋白又稱為門通道（gated channel）。
門通道可以分為四類（圖5-4）：配體門通道（ligand gated channel）、電位門通道（voltage gated channel）、環核苷酸門通道（Cyclic Nucleotide-Gated Ion Channels）和機械門通道（mechanosensitive channel）。
不同通道對不同離子的通透性不同，即離子選擇性(ionic selectivity)。這是由通道的結構所決定的，只允許具有特定離子半徑和電荷的離子通過。根據離子選擇性的不同，通道可分為鈉通道、鈣通道、鉀通道、氯通道等。但通道的離子選擇性只是相對的而不是絕對的，比如，鈉通道除主要對Na+通透外，對NH4+也通透，甚至於對K+也稍有通透。

圖5-4 各類離子通道
1、配體門通道
表面受體與細胞外的特定物質（配體ligand）結合，引起門通道蛋白髮生構象變化，結果使「門」打開，又稱離子通道型受體。分為陽離子通道，如乙酰膽鹼、谷氨酸和五羥色胺的受體，和陰離子通道，如甘氨酸和γ－氨基丁酸的受體。
N型乙酰膽鹼受體[1]是目前瞭解較多的一類配體門通道。它是由4種不同的亞單位組成的5聚體，總分子量約為290kd。亞單位通過氫鍵等非共價鍵，形成一個結構為α2βγδ的梅花狀通道樣結構，其中的兩個α亞單位是同兩分子Ach相結合的部位（圖5-5）。
Ach門通道具有具有三種狀態：開啟、關閉和失活。當受體的兩個α亞單位結合Ach時，引起通道構象改變，通道瞬間開啟，膜外Na+內流，膜內K+外流。使該處膜內外電位差接近於0值，形成終板電位，然後引起肌細胞動作電位，肌肉收縮。即是在結合Ach時，Ach門通道也處於開啟和關閉交替進行的狀態，只不過開啟的概率大一些（90%）。Ach釋放後，瞬間即被乙酰膽鹼酯酶水解，通道在約1毫秒內關閉。如果Ach存在的時間過長（約20毫秒後），則通道會處於失活狀態。
筒箭毒和α銀環蛇毒素可與乙酰膽鹼受體結合，但不能開啟通道，導致肌肉麻痺。

圖5-5 乙酰膽鹼受體
2、電位門通道
電位門通道（voltage gated channel）是對細胞內或細胞外特異離子濃度發生變化時，或對其他刺激引起膜電位變化時，致使其構象變化，「門」打開。如：神經肌肉接點由Ach門控通道開放而出現終板電位時，這個電位改變可使相鄰的肌細胞膜中存在的電位門Na+通道和K+通道相繼激活（即通道開放），引起肌細胞動作電位；動作電位傳至肌質網，Ca2+通道打開引起Ca2+外流，引發肌肉收縮。
根據對Na+、K+、Ca2+通道蛋白質的結構分析，發現它們一級結構中的氨基酸排列有相當大的同源性，屬於同一蛋白質家族，是由同一個遠祖基因演化而來。K+電位門通道由四個α亞單位（I-IV）構成（圖5-6），每個亞單位均有6個(S1-S6)跨膜α螺旋節段，N和C端均位於胞質面。連接S5-S6段的髮夾樣β折疊 (P區或H5區)，構成通道的內襯，大小可允許K+通過。
K+通道具有三種狀態：開啟、關閉和失活。目前認為S4段是電壓感受器， S4高度保守，屬於疏水片段，但每隔兩個疏水殘基即有一個帶正電荷的精氨酸或賴氨酸殘基。S4段上的正電荷可能是門控電荷，當膜去極化時（膜外為負，膜內為正），引起帶正電荷的氨基酸殘基轉向細胞外側面，通道蛋白構象改變，「門」打開，大量K+外流，此時相當於K+的自由擴散。K+電位門它和Ach配體門一樣只是瞬間（約幾毫秒）開放，然後失活。此時N端的球形結構，堵塞在通道中央，通道失活，稍後球體釋放，「門」處於關閉狀態。
鏈黴菌（Streptomyces lividans）的鉀離子通道KcsA也是由四個亞單位構成的，但每個亞基只有兩個跨膜片段，結構較為簡單。1998年，Roderick MacKinnon 等用X射線衍射技術獲得了高分辨的KcsA通道圖像，發現離子通透過程中離子的選擇性主要發生在狹窄的選擇性過濾器中。選擇性過濾器長1.2nm，孔徑約為0.3nm（K+脫水後直徑約0.26nm），內部形成一串鉀離子特異結合位點，從而只有鉀離子能夠「排隊」通過通道。
河豚毒素（Tetrodotoxin，TTX）能阻滯鈉通道，毒素帶正電荷的胍基伸人鈉通道的離子選擇性過濾器，和通道內壁上的游離羧基結合，毒素其餘部分堵塞通道外側端，妨礙鈉離子進入，導致肌肉麻痺。

圖5-6 鉀電位門通道
3、環核苷酸門通道
與電壓門控性通道家族關係密切的是CNG通道，從蛋白質序列來看，它們與電壓門鉀通道結構相似，也有6個跨膜片段，各為帶電荷片段，P區構成孔道內側，整個通道為四聚體結構。在CNG通道中，細胞內的C末端較長，上面含有環核苷酸的結合位點。
環核苷酸門通道分佈於化學感受器和光感受器中，與膜外信號的轉換有關。如氣味分子與化學感受器中的G蛋白偶聯型受體結合，可激活腺苷酸環化酶，產生cAMP，開啟cAMP門控陽離子通道（cAMP-gated cation channel），引起鈉離子內流，膜去極化，產生神經衝動，最終形成嗅覺或味覺。
4、機械門通道
細胞可以接受各種各樣的機械力刺激，如摩擦力、壓力、牽拉力、重力、剪切力等。細胞將機械刺激的信號轉化為電化學信號最終引起細胞反應的過程稱為機械信號轉導（mechanotransduction）。
目前比較明確的有兩類機械門通道，其一是牽拉活化或失活的離子通道，另一類是剪切力敏感的離子通道，前者幾乎存在於所有的細胞膜，研究較多的有血管內皮細胞、心肌細胞以及內耳中的毛細胞等，後者僅發現於內皮細胞和心肌細胞。牽拉敏感的離子通道是指能直接被細胞膜牽拉所開放或關閉的離子通道。其特點為對離子的無選擇性、無方向性、非線性以及無潛伏期。這種通道為2價或1價的陽離子通道，有Na+、K+、Ca2+，以Ca2+為主。研究表明，當內皮細胞被牽拉時，由於通道開放引起Ca2+內流，使以Ca2+介導的血管活性物質分泌增多，Ca2+還可作為胞內信使，導致進一步的反應。
內耳毛細胞頂部的聽毛也是對牽拉力敏感的感受裝置，聽毛彎曲時，毛細胞會出現暫短的感受器電位。從聽毛受力而致聽毛根部所在膜的變形，到該處膜出現跨膜離子移動之間，只有極短的潛伏期，
5、水通道
長期以來, 普遍認為細胞內外的水分子是以簡單擴散的方式透過脂雙層膜。後來發現某些細胞在低滲溶液中對水的通透性很高, 很難以簡單擴散來解釋。如將紅細胞移入低滲溶液後，很快吸水膨脹而溶血，而水生動物的卵母細胞在低滲溶液不膨脹。因此，人們推測水的跨膜轉運除了簡單擴散外, 還存在某種特殊的機制, 並提出了水通道的概念。
1988年Agre在分離純化紅細胞膜上的Rh血型抗原時，發現了一個28 KD 的疏水性跨膜蛋白，稱為CHIP28 (Channel-Forming integral membrane protein)，1991年得到CHIP28的cDNA 序列，Agre將CHIP28的mRNA注入非洲爪蟾的卵母細胞中，在低滲溶液中，卵母細胞迅速膨脹，並於5 分鐘內破裂，純化的CHIP28置入脂質體，也會得到同樣的結果。細胞的這種吸水膨脹現象會被Hg2+抑制，而這是已知的抑制水通透的處理措施。這一發現揭示了細胞膜上確實存在水通道，Agre因此而與離子通道的研究者Roderick MacKinnon共享2003年的諾貝爾化學獎。
目前在人類細胞中已發現的此類蛋白至少有11種，被命名為水通道蛋白（Aquaporin，AQP），均具有選擇性的讓水分子通過的特性。在實驗植物擬南芥（Arabidopsis thaliana）中已發現35個這類水通道。
水通道的活性調節可能具有以下途徑：通過磷酸化使AQP的活性增強；通過膜跑運輸改變膜上AQP的含量，如血管加壓素(抗利尿激素) 對腎臟遠曲小管和集合小管上皮細胞水通透性調節；通過調節基因表達，促進AQP的合成。
[1]按照受體結構和對藥物反應的不同，Ach受體分為兩大類：被毒蕈鹼(Muscarine)激動的Ach受體稱為毒蕈鹼型Ach受體(M-AchR)，被煙鹼(Nicotine)激動的Ach受體稱為煙鹼型Ach受體(N-AchR)，前者主要分佈於副交感神經節後纖維和極少數交感神經節後纖維支配的效應器膜上，後者可分為神經型和肌肉型。

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1. 細胞骨架(cytoskeleton)
細胞骨架是細胞內以蛋白質纖維為主要成分的網絡結構,由主要的三類蛋白纖維(filamemt)構成，包括微管、肌動蛋白纖維和中間纖維。各種纖絲都是由上千個亞基組裝成不分支的線性結構，有時交叉貫穿在整個細胞之中。
微管主要分佈在核周圍, 並呈放射狀向胞質四周擴散。肌動蛋白纖維主要分佈在細胞質膜的內側。而中間纖維則分佈在整個細胞中。雖然各種蛋白纖維在細胞內具有相應的位置，但不是絕對的。
細胞骨架對於維持細胞的形態結構及內部結構的有序性，以及在細胞運動、物質運輸、能量轉換、信息傳遞和細胞分化等一系列方面起重要作用。

2. 微管(microtubule)
微管是直徑為24-26nm的中空圓柱體。外徑平均為24nm, 內徑為15nm。微管壁大約厚5nm，微管通常是直的, 但有時也呈弧形。細胞內微管呈網狀和束狀分佈, 並能與其他蛋白共同組裝成紡錘體、基粒、中心粒、纖毛、鞭毛、軸突、神經管等結構。
微管是由微管蛋白異源二聚體為基本構件, 螺旋盤繞形成微管的壁。在每根微管中微管蛋白二聚體頭尾相接, 形成細長的原纖維(protofilament), 13條這樣的原纖維縱向排列組成微管的壁。

3. 微管蛋白(tubulin)
組成微管的蛋白質稱為微管蛋白。微管蛋白是球形分子, 有兩種類型:α微管蛋白(α-tubulin)和β微管蛋白(β-tubulin), 這兩種微管蛋白具有相似的三維結構, 能夠緊密地結合成二聚體, 作為微管組裝的亞基。
α亞基由450個氨基酸組成, β亞基是由455個氨基酸組成, 它們的分子量約55kDa。這兩種亞基有35～40%的氨基酸序列同源, 表明編碼它們的基因可能是由同一原始祖先演變而來。另外, 這兩種微管蛋白與細菌中一種叫作FysZ的GTPase(分子量為40kDa)同源, 這種酶具有和微管蛋白相似的功能, 能夠聚合併且參與細胞分裂。
α和β微管蛋白的亞基都是直徑為4nm的球形分子，它們組成的異源二聚體的長度為8nm。
α和β微管蛋白各有一個GTP結合位點, 位於α亞基上的GTP結合位點, 是不可逆的結合位點，結合上去的GTP不能被水解，也不能被GDP替換。位於β亞基上的GTP結合位點結合GTP後能夠被水解成GDP，所以這個位點又稱為可交換的位點(exchangeable site,E位點)。
還有一種微管蛋白,即γ微管蛋白,不是微管的組成成分, 但是參與微管的組裝。

4. 單管(singlet)
是以單支存在的微管,大部分細胞質微管是單管微管, 它在低溫、Ca2+ 和秋水仙素作用下容易解聚, 屬於不穩定微管。雖然絕大多數單管是由13根原纖維組成的一個管狀結構，在極少數情況下，也有由11根或15根原纖維組成的微管, 如線蟲神經節微管就是由11或15條原纖維組成。

5. 二聯管(doublet)
常見於特化的細胞結構。二聯管是構成纖毛和鞭毛的周圍小管, 是運動類型的微管, 它對低溫、Ca2+和秋水仙素都比較穩定。組成二聯管的單管分別稱為A管和B管，其中A管是由13根原纖維組成，B管是由10根原纖維組成，所以二聯管是由兩個單管融合而成的，一個二聯管只有23根原纖維。

6. 三聯管(triplet)
見於中心粒(centrioles)和基體(basal bodies)，由A、B、C三個單管組成，A管由13根原纖維組成，B管和C管都是10根原纖維，所以一個三聯管共有33根原纖維。三聯管對於低溫、Ca2+和秋水仙素的作用是穩定的。

7. 微管組織中心(microtubule organizing centers, MTOC)
存在於細胞質中決定微管在生理狀態或實驗處理解聚後重新組裝的結構叫微管組織中心。在多數情況下MTOC有一對中心粒和一個中心體, 但是某些表皮細胞和新受精的卵細胞，有很多MTOCs,它們看起來並不像中心體。
MTOC的主要作用是幫助大多數細胞質微管組裝過程中的成核反應，微管從MTOC開始生長，這是細胞質微管組裝的一個獨特的性質，即細胞質微管的組裝受統一的功能位點控制。
MTOCs不僅為微管提供了生長的起點，而且還決定了微管的方向性。靠近MTOCs的一端由於生長慢而稱之為負端(minus end), 遠離MTOCs一端的微管生長速度快, 被稱為正端(plus end), 所以(+)端指向細胞質基質，常常靠近細胞質膜。在有絲分裂的極性細胞中，紡錘體微管的(-)端指向一極，而(+)端指向中心，通常是紡錘體的(+)端同染色體接觸。

8. 中心體(centrosome)
中心體是動物細胞中決定微管形成的一種細胞器, 包括中心粒和中心粒周質基質(pericentriolar matrix)。在細胞間期, 位於細胞核的附近, 在有絲分裂期, 位於紡錘體的兩極。

9. 中心粒(centrioles)
是中心體的主要結構, 成對存在, 即一個中心體含有一對中心粒，且互相垂直形成"L"形排列。中心粒直徑為0.2μm. 長為0.4μm，是中空的短圓柱狀結構。圓柱的壁由9組間距均勻的三聯管組成, 三聯管是由3個微管組成, 每個微管包埋在緻密的基質中。組成三聯管的3個微管分別稱A、B、C纖維, A管伸出兩個短臂, 一個伸向中心粒的中央, 另一個反方向連到下一個三聯管的C纖維, 9組三聯管串聯在一起, 形成一個由短臂連起來的齒輪狀環形結構。

10. 基體(basal body)
基體是纖毛和鞭毛的微管組織中心，不過基體只含有一個中心粒而不是一對中心粒。基體又稱動質體(kinetosome),負責鞭毛和纖毛的合成。

11. γ微管蛋白(γ tubulin)
γ微管蛋白是存於中心體的另一種微管蛋白, γ微管蛋白對微管的形成具有重要作用。通過遺傳學的研究，發現γ-微管蛋白通過與β-微管蛋白的相互作用幫助微管的成核反應(nucleation)。即在微管的組裝中γ微管蛋白先形成一個圓或形成鉤環結構, γ微管蛋白的這種結構可指導微管蛋白二聚體結合上去並進行微管的組裝。
細胞中的γ微管蛋白大約有80%是一種25S復合體的一部分, 這種復合體被稱為γ微管蛋白環狀復合體(γ-tubulin ring complex, γ-TuRC), 因為在電子顯微鏡下觀察似一個環。體外實驗已經證明γ微管蛋白在微管的組裝中起關鍵作用。

12. 成核反應(nucleation)
在細胞骨架纖維的組裝過程中, 構成骨架的基本構件(如微管蛋白、肌動蛋白)在一定的調節下形成一個核心, 這一核心具有指導進一步裝配的作用。

13. 秋水仙素(colchicine)
秋水仙素是一種生物鹼, 能夠與微管特異性結合。秋水仙素結合到未聚合的微管蛋白二聚體上。在每一個二聚體上有一個與秋水仙素高親和結合位點和一個低親和的結合位點, 後一個結合位點在秋水仙素濃度較低的情況下可能沒有作用。從機理上看, 秋水仙素同二聚體的結合, 形成的復合物可以阻止微管的成核反應。秋水仙素和微管蛋白二聚體復合物加到微管的正負兩端, 可阻止其它微管蛋白二聚體的加入或丟失。所以秋水仙素定位到微管的末端, 改變了微管組裝和去組裝穩定狀態的平衡, 其結果破壞了微管的動態性質。
不同濃度的秋水仙素對微管的影響不同。用高濃度的秋水仙素處理細胞時, 細胞內的微管全部解聚, 但是用低濃度的秋水仙素處理動物和植物細胞, 微管保持穩定, 並將細胞阻斷在中期。將這種處理的細胞用無秋水仙素的溶液洗滌之後, 細胞的分裂功能恢復正常, 這對於獲得同步化的細胞非常有用。

14. 紫杉醇(taxol)
紫杉醇是紅豆杉屬植物中的一種複雜的次生代謝產物, 也是目前所瞭解的惟一一種可以促進微管聚合和穩定已聚合微管的藥物。同位素示蹤表明, 紫杉醇只結合到聚合的微管上, 不與未聚合的微管蛋白二聚體反應。細胞接觸紫杉醇後會在細胞內積累大量的微管，這些微管的積累干擾了細胞的各種功能,特別是使細胞分裂停止於有絲分裂期，阻斷了細胞的正常分裂。

15. 踏車現象(treadmilling)
又稱輪迴,是微管組裝後處於動態平衡的一種現象。微管的兩端都可以加上αβ二聚體, 或釋放αβ二聚體。但在"+"端, 由於結合有GTP帽結構的存在, 同二聚體的親和力高, 所以, 新結合上去的比釋放出來的快。但在"-"端, 由於GTP已水解成GDP, 同二聚體的親和力低, 釋放出來的二聚體比結合上的快, 這樣,"+"端生長得快, "-"端生長得慢, 結合上二聚體的GTP又不斷水解, 向"-"端推移。如果(+)端結合上去的與(-)端釋放出來的速度相同，就會形成輪迴現象，即微管的總長度不變，但結合上的二聚體從(+)端不斷向(-)端推移, 最後到達負端。造成這一現象的原因除了GTP水解之外，另一個原因是反應系統中游離蛋白的濃度。當(+)端的游離微管蛋白二聚體的濃度高於臨界濃度，而(-)端游離微管蛋白二聚體的濃度低於臨界濃度就會發生踏車現象。踏車現象實際上是一種動態穩定現象。

16. 臨界濃度(critical concentration)
所謂αβ微管蛋白二聚體的臨界濃度就是微管進行組裝和去組裝的轉換濃度濃度,高於此濃度進行組裝, 低於此濃度進行去組裝。因為微管是動態結構, 細胞中存在大量的αβ微管蛋白二聚體, 其濃度也是處於不斷的變化之中。由於αβ微管蛋白二聚體的兩個亞基都能結合GTP, 所以有兩種形式的αβ微管蛋白二聚體, 一種是剛從微管中脫下的, 這種αβ微管蛋白二聚體是GTP-GDP型, 另外一些αβ微管蛋白二聚體的兩個亞基都結合有GTP, 是GTP-GTP型。所謂正端的αβ微管蛋白二聚體的臨界濃度是指達到組裝的最低濃度。

17. 微管結合蛋白(microtubule-associated proteins, MAPs)
與微管特異地結合在一起, 對微管的功能起輔助作用的蛋白質稱為微管結合蛋白, 在微管結構中約占10～15%。
一類主要的MAPs家族叫作裝配MAPs(assembly MAPs), 作用是將微管在胞質溶膠中進行交聯。這些MAPs的結構中具有兩個結構域, 一個是鹼性的微管蛋白結合結構域, 另一個是酸性的外伸的結構域。
根據序列特點, 將MAPs分成兩個主要的類型:Ⅰ型和Ⅱ型(還有其他類型)。MAP1A和MAP1B含有幾個重複的氨基酸序列:Lys-Lys-Glu-X,作為同帶負電的微管蛋白結合的位點。這些位點可中和微管中微管蛋白間的電荷, 維持聚合體的穩定。
Ⅱ型MAP包括MAP2、MAP4、Tau。這些蛋白有幾個與微管蛋白結合的18氨基酸重複序列。
MAPs具有多方面的功能︰①使微管相互交聯形成束狀結構，也可以使微管同其它細胞結構交聯。②通過與微管成核點的作用促進微管的聚合。③在細胞內沿微管轉運囊泡和顆粒，因為一些分子馬達能夠同微管結合轉運細胞的物質。④提高微管的穩定性︰由於MAPs同微管壁的結合，自然就改變了微管組裝和解聚的動力學。MAPs同微管的結合能夠控制微管的長度防止微管的解聚。由此可見, 微管結合蛋白擴展了微管蛋白的生化功能。

18. 分子發動機(molecular motor)
將細胞內利用ATP供能,產生推動力，進行細胞內的物質運輸或細胞運動的蛋白質分子稱為分子發動機或發動機蛋白(motor proteins)。
至今所發現的分子發動機可分為三個不同的家族︰肌球蛋白(myosins)家族、驅動蛋白(kinesins)家族、動力蛋白(dyneins)家族。
驅動蛋白和動力蛋白是以微管作為運行的軌道，而肌球蛋白則是以肌動蛋白纖維作為運行的軌道。尚不知道有以中間纖維為運行軌道的發動機分子。細胞骨架的發動機分子是機械化學轉化器，它將化學能(ATP)轉變成機械能，以此運送細胞內的貨物，包括︰各種類型的小泡、線粒體、溶酶體、染色體、其它的細胞骨架纖維等。

19. 驅動蛋白(kinesins)
驅動蛋白是1985年從魷魚的軸質(axonplasm)中分離的一種發動機蛋白。驅動蛋白是一個大的復合蛋白，由幾個不同的結構域組成, 包括兩條重鏈和一條輕鏈, 總分子量為380kDa。它有一對球形的頭，是產生動力的「電機」; 還有一個扇形的尾，是貨物結合部位。
體外實驗證明驅動蛋白的運輸具有方向性，從微管的(-)端移向微管的(+)端，是正端走向的微管發動機(plus end-directed microtublar motor)。

20. 細胞質動力蛋白(cytoplasmic dyneins)
細胞質動力蛋白是一個巨大的分子，分子量超過10萬道爾頓，由9～10個多肽鏈組成。它有兩個大的球形的頭部，是生成力的部位。它在細胞中至少有兩個功能︰第一是有絲分裂中染色體運動的力的來源；第二是作為負端微管走向的發動機，擔負小泡和各種膜結合細胞器的運輸任務。在神經細胞中, 細胞質膜動力蛋白參與將細胞質細胞器向神經節的細胞體運輸。在成纖維細胞中, 細胞質膜動力蛋白負責將細胞器, 包括高爾基體小泡、溶酶體和內體等向細胞中心運輸的任務。體外分析表明，細胞質動力蛋白在微管上移動的方向與驅動蛋白相反，從正端移向負端。

21. 軸突運輸(axonal transport)
在神經元細胞中, 軸突末端到細胞體的距離很長, 並且軸突末梢要釋放大量的神經遞質, 所以神經元必須不斷供給大量的物質, 包括蛋白質、膜, 以補充因軸突部位的胞吐而喪失的成分。由於核糖體只存在於神經細胞的細胞體和樹突中, 在軸突和軸突末梢沒有蛋白質的合成, 所以蛋白質和膜必須在細胞體中合成, 然後運輸到軸突, 這就是軸突運輸。
軸突中以微管為基礎的運輸有兩種方式︰順向運輸和逆向運輸。

22. 纖毛動力蛋白(ciliary dynein)
纖毛動力蛋白是一種多頭的蛋白。在電子顯微鏡下觀察，纖毛動力蛋白像是具有2～3個頭的一束花，每一支花都是由一個大的球形結構域和一個小的球形結構域組成，中間通過一個小的桿部同基部相連。纖毛動力蛋白的基部同A管相連，而頭部同相鄰的 B 管相連。 頭部具有ATP結合位點，能夠水解ATP。

23. 微絲(microfilament)
微絲又稱肌動蛋白纖維(actin filament)，由肌動蛋白組成的、直徑為8nm的纖維。微絲是雙股肌動蛋白絲以螺旋的形式組成的纖維, 兩股肌動蛋白絲是同方向的。肌動蛋白纖維也是一種極性分子, 具有兩個不同的末端，一個是正端，另一個是負端。
微絲首先發現於肌細胞中, 在橫紋肌和心肌細胞中肌動蛋白成束排列組成肌原纖維, 具有收縮功能。微絲也廣泛存在於非肌細胞中。在細胞週期的不同階段或細胞流動時, 它們的形態、分佈可以發生變化。因此,非肌細胞的微絲同胞質微管一樣, 在大多數情況下是一種動態結構, 以不同的結構形式來適應細胞活動的需要。

24. 肌動蛋白(actin)
肌動蛋白是微絲的結構蛋白, 以兩種形式存在, 即單體和多聚體。單體的肌動蛋白是由一條多肽鏈構成的球形分子, 又稱球狀肌動蛋白(globular actin, G-actin),外形類似花生果。肌動蛋白的多聚體形成肌動蛋白絲, 稱為纖維狀肌動蛋白(fibros actin, F-actin)。在電子顯微鏡下, F-肌動蛋白呈雙股螺旋狀, 直徑為8nm, 螺旋間的距離為37nm。
肌動蛋白是真核細胞中最豐富的蛋白質。在肌細胞中, 肌動蛋白佔總蛋白的10%, 即使在非肌細胞中, 肌動蛋白也占細胞總蛋白的1～5%。
肌動蛋白是一種中等大小的蛋白質, 由375個氨基酸殘基組成, 並且是由一個大的、高度保守的基因編碼。單體肌動蛋白分子的分子量為43kDa, 其上有三個結合位點。一個是ATP結合位點, 另兩個都是與肌動蛋白結合的結合蛋白結合位點。

25. 細胞鬆弛素B(cytochalasins B)
是第一個用於研究細胞骨架的藥物，它是真菌分泌的生物鹼。細胞鬆弛素(細胞鬆弛素B及其衍生物)在細胞內同微絲的正端結合, 並引起F-肌動蛋白解聚，阻斷亞基的進一步聚合。當將細胞鬆弛素加入到活細胞後，肌動蛋白纖維骨架消失，使動物細胞的各種活動癱瘓, 包括細胞的移動、吞噬作用、胞質分裂等。它對微管沒有作用, 也不抑制肌收縮, 因肌纖維中肌動蛋白絲是穩定的結構, 不發生組裝及解聚的動態平衡。

26. 鬼筆環肽(phalloidin)
從一種毒性菇類中分離的劇毒生物鹼，它同細胞鬆弛素的作用相反, 只與聚合的微絲結合, 而不與肌動蛋白單體分子結合。它同聚合的微絲結合後, 抑制了微絲的解體, 因而破壞了微絲的聚合和解聚的動態平衡。

27. 單體隔離蛋白(monomer-sequenstering protein)
將能夠同單體G-肌動蛋白結合，並且抑制它們聚合的蛋白稱為肌動蛋白單體隔離蛋白, 如抑制蛋白(profilin)和胸腺嘧素(thymosin)。這類蛋白在非肌細胞中負責維持高濃度的單體肌動蛋白(50-200μm)。沒有單體隔離蛋白, 細胞質中可溶性的肌動蛋白幾乎全部組裝成肌動蛋白纖維。因為這些抑制蛋白能夠與G-肌動蛋白單體結合, 可以將細胞質中單體G-肌動蛋白濃度維持在一個穩定的水平上。改變細胞質中單體隔離蛋白的濃度或改變它們的活性, 就會使細胞質中肌動蛋白單體-聚合體的平衡發生變化, 它們的活性和濃度決定著肌動蛋白是趨於聚合還是去聚合。

28. 交聯蛋白(cross-linking protein)
交聯蛋白具有兩個或兩個以上同肌動蛋白結合的位點，能夠使兩個或多個肌動蛋白纖維產生交聯，使細胞內的肌動蛋白纖維形成網絡結構。有些交聯蛋白是桿狀的，能夠彎曲，由這種交聯蛋白形成的網絡結構具有相當的彈性，因而能夠抵抗機械壓力。有些交聯蛋白是球狀的，能夠促使肌動蛋白成束排列，如微絨毛中的肌動蛋白束就是靠這種蛋白交聯的, 所以,交聯蛋白的主要功能是改變細胞內肌動蛋白纖維的三維結構。

29. 封端蛋白類(end blocking proteins)
又稱加帽蛋白。此類蛋白通過同肌動蛋白纖維的一端或兩端的結合調節肌動蛋白纖維的長度。加帽蛋白同肌動蛋白纖維的末端結合之後，相當於加上了一個帽子。如果一個正在快速生長的肌動蛋白纖維在(+)端加上了帽子，那末在(-)端就會發生去聚合。某些加帽蛋白能夠促使新的纖維形成(成核反應)，同時抑制已存在微絲的生長，這樣導致細胞內有大量較短的微絲存在。

30. 纖維切割蛋白(filament-severing protein)
這類蛋白能夠同已經存在的肌動蛋白纖維結合併將它一分為二。由於這種蛋白能夠控制肌動蛋白絲的長度，因此大大降低細胞中的粘度。經這類蛋白作用產生的新末端能夠作為生長點, 促使G-肌動蛋白的裝配。另外, 切割蛋白可作為加帽蛋白封住肌動蛋白纖維的末端。加帽和切割蛋白的作用也是受信號調節的。

31. 肌動蛋纖維去聚合蛋白(actin filament-depolymerizing protein)
這些蛋白主要存在於肌動蛋白絲骨架快速變化的部位, 它們同肌動蛋白絲結合, 並引起肌動蛋白絲的快速去聚合形成G-肌動蛋白單體。

32. 膜結合蛋白(membrane-binding proteins)
是非肌細胞質膜下方產生收縮的機器。在劇烈活動時，由收縮蛋白作用於質膜產生的力引起質膜向內或向外移動(如吞噬作用和胞質分裂)。這種運動由肌動蛋白纖維直接或間接與質膜相結合後形成的。直接的方式有同膜整合蛋白的結合，間接的方式有同外周蛋白的結合。

33. 肌球蛋白(myosin)
肌球蛋白是一種分子發動機, 以肌動蛋白絲作為運行的軌道。實際上, 肌球蛋白也是ATPase, 通過ATP的水解導致構型的變化從而在肌動蛋白絲上移動。這種ATPase同微管分子發動機一樣, 能夠將化學能轉變成機械能, 所以又被稱為機械化學酶(mechanochemival enzyme), 或叫發動機蛋白(motor protein)。至今所研究的肌球蛋白在微絲上的移動方向都是從(-)端移向(+)端, 而ATP是發動機蛋白運動的能源。
所有的肌球蛋白都是由一個重鏈和幾個輕鏈組成，並組成三個結構和功能不同的結構域︰頭部結構域是最保守的結構域，它含有與肌動蛋白、ATP結合的位點，負責產生力。與頭部相鄰的結構域是α螺旋的頸部(α-helical neck region)，它通過同鈣調素或類似鈣調素的調節輕鏈亞基的結合來調節頭部的活性。尾部結構域含有決定尾部是同膜結合還是同其它的尾部結合的位點，因此它決定是否產生肌球蛋白二聚體還是產生肌球蛋白纖維。

34. 肌纖維(myofibers)
肌纖維是組成骨骼肌(skeletal muscle)的肌細胞, 典型的肌細胞是圓柱形的長細胞(長度為1～40mm, 寬為10～100μm), 並且含有許多核(可多達100個核)。每個肌纖維被一層細胞質膜包被，這種細胞膜稱作肌纖維膜(sarcolemma)。扁平的細胞核位於肌纖維膜的下方，並沿細胞的長度多點分佈。在肌細胞的細胞質中由成束的肌原纖維。

35. 肌原纖維(myofibril)
肌原纖維是橫紋肌中長的、圓柱形的結構。肌原纖維的直徑為1～2μm,與肌肉長軸相平行,有明暗相間的帶，明帶稱為I帶(I band)，寬0.8μm; 暗帶稱為A帶(A band)，寬1.5μm。所謂I帶和A帶是指：在偏光鏡觀察時，I帶表示單折光帶(isotropic band)，而A帶表示雙折光帶(anisotropic band)。在I帶中有一條著色較深的線, 叫Z線。
肌原纖維是由可調節的粗肌絲和細肌絲組成。

36. 肌節(sarcomere)
肌節是由Z線將肌原纖維分成的一系列的重複單位, 每個肌節的長度約2μm, 含有一個完整的A帶和兩個二分之一I帶, 肌節是肌收縮的基本單位。
　
37. 粗肌絲(think filament)
組成肌節的肌球蛋白絲。由於構成粗肌絲的肌球蛋白是首尾排列的,所以粗肌絲是雙極性的。頭部露在外部, 成為與細肌絲接觸的橋, 頭部激活後有ATP酶的活性，引起肌收縮。估計每個粗肌絲由幾百個(250～300)肌球蛋白構成。

38. 細肌絲(thin filament)
組成肌節的肌動蛋白絲。生化分析表明細肌絲由三種蛋白組成，主要成分是肌動蛋白，它約占肌原纖維的總蛋白的25%。電子顯微鏡檢查發現所有細肌絲的極性相同,一端與Z線相連, 另一端靠近肌節的中心, 即(+)端靠近Z線。另兩種蛋白是原肌球蛋白和肌鈣蛋白。
細肌絲的兩端分別與兩個不同的肌動蛋白加帽蛋白結合，一個是CapZ蛋白, 另一個是原肌球調節蛋白(tropomodulin)。

39. 原肌球蛋白(tropomyosin, Tm)
原肌球蛋白是細肌絲中與肌動蛋白的結合蛋白，分子量為2×35kDa, 長為41nm, 由兩條平行的多肽鏈組成α螺旋構型，每條原肌球蛋白首尾相接形成一條連續的鏈同肌動蛋白細肌絲結合, 正好位於雙螺旋的溝(grooves)中。每一條原肌球蛋白有7個肌動蛋白結合位點，因此Tm同肌動蛋白細肌絲中7個肌動蛋白亞基結合。

40. 肌鈣蛋白(troponin，Tn)
肌鈣蛋白由3個多肽，即肌鈣蛋白T(Tn-T) 、肌鈣蛋白I(Tn-I) 、肌鈣蛋白C(Tn-C)組成的復合物。Tn-T(MW 37,000)是一種長形的纖維狀分子, 長度大約是肌鈣蛋白的三分之一, Tn-I和Tn-C都是球形分子。Tn-I(MW22，000)能夠同肌動蛋白以及Tn-T結合, 它與肌動蛋白的結合就抑制了肌球蛋白與肌動蛋白的結合。Tn-C(MW18，000)是肌鈣蛋白的Ca2+結合亞基，在序列上同鈣調蛋白以及肌球蛋白的輕鏈相類似，Tn-C控制著原肌球蛋白在肌動蛋白纖維表面的位置。在細肌絲上大約每隔40nm就結合有一個肌鈣蛋白。

41. 肌聯蛋白(titin)
肌聯蛋白是骨骼肌纖維中第三類豐富蛋白質, 它的分子量為2700kDa(25,000多個氨基端), 長度為1μm, 約占肌節的一半。肌聯蛋白源自M線, 並沿肌球蛋白纖維伸展, 通過肌節的A帶,最後到達Z線。肌聯蛋白是高度彈性的分子(伸展時比原長度多出3μm),因此在肌收縮和舒張時保持肌球蛋白纖維位於肌節的中心。

42. 伴肌動蛋白(nebulin)
伴肌動蛋白是存在於肌節中的另一種大的蛋白質, 分子量為700kDa。伴肌動蛋白形成長的非彈性纖維,具有多個重複的肌動蛋白結合結構域, 並且從Z線開始,沿細肌絲向中心區伸展。每個伴肌動蛋白纖維的長度與相鄰的肌動蛋白長度相等, 因此推測, 伴肌動蛋白纖維相當於一把分子尺, 調節肌纖維成熟時肌動蛋白單體裝配成細肌絲的長度。

43. 應力纖維(stree fibers)
應力纖維又叫張力纖維，是真核細胞中廣泛存在的一種較為穩定的束狀纖維結構, 與骨骼肌中肌原纖維非常相像。應力纖維由大量平行排列的肌動蛋白組成,此外還含有其他在肌細胞鑒定過的蛋白質, 包括肌球蛋白Ⅱ、原肌球蛋白、α-輔肌動蛋白和細絲蛋白(filamin), 這些蛋白在肌動蛋白纖維上呈非連續排列, 但肌動蛋白纖維是連續的, 並成雙向定向。
應力纖維具有收縮功能。它在細胞的形態發生、細胞分化和組織形成中具有重要作用。由整聯蛋白介導的細胞外基質同細胞內的連接也是通過應力纖維。

44. 微絨毛(microvilli)
微絨毛是一些動物細胞表面的指狀突起, 每一微絨毛(指狀凸起)由一束纖維狀肌動蛋白穩定,其中含有絨毛蛋白(villi)和毛綠蛋白(fimbrin), 不含肌球蛋白Ⅱ、原肌球蛋白和α輔基蛋白, 因而無收縮作用。
一個腸細胞表面有幾千個微絨毛, 它們的存在大大增加了腸上皮表面面積, 有利於吸收營養物質。微絨毛的長度為1～3μm，直徑為0.1μm,由幾十個成束平行排列的肌動蛋白纖維支持並定向。微絨毛中肌動蛋白纖維的排列方向相同，(+)端指向微絨毛的尖端。

45. 胞質環流(cytoplasmic streamting)
在植物細胞中，細胞質的流動是圍繞中央液泡進行的環形流動模式，這種流動稱為胞質環流(cyclosis)。在胞質環流中，細胞周質區(cortical region)的細胞質是相當穩定的不流動的，只是靠內層部分的胞質溶膠在流動。在能流動和不流動的細胞質層面有大量的微絲平行排列，同葉綠體錨定在一起。胞質環流是由肌動蛋白和肌球蛋白相互作用引起的。在胞質環流中，肌動蛋白的排列方向是相同的，正向朝向流動的方向，肌球蛋白可能是沿著肌動蛋白纖維的(-)端向(+)端快速移動，引起細胞質的流動。胞質環流對於細胞的營養代謝具有重要作用，能夠不斷的分配各種營養物和代謝物，使它們在細胞內均勻分佈。

46. 細胞移動(cell locomotion)
主要是指高等脊椎動物細胞從一個地方向另一個地方轉移。一般是用培養的動物細胞觀察細胞的移動。細胞移動可以分為三個過程︰首先是細胞前緣的擴展(extension)，這一步是由肌動蛋白的聚合作用引起的;第二是擴展的前緣通過粘著斑的形成附著到基底(substratum)；第三是通過胞質溶膠向前流動和細胞尾部的收縮將細胞向前推進，在細胞質收縮過程中，肌動蛋白纖維斷裂蛋白可能起了重要作用。

47. 中間纖維(intermediate filaments，IFs)
中間纖維是細胞的第三種骨架成分，由於這種纖維的平均直徑介於微管和微絲之間, 故稱為中間纖維。由於其直徑約為10nm, 故又稱10nm 纖維。微管與微絲都是由球形蛋白裝配起來的，而中間纖維則是由長的、桿狀的蛋白裝配的。中間纖維是三種骨架纖維中最複雜的一種。
與微管和微絲相比, 中間纖維在結構和功能上至少有三方面的差異。首先, 中間纖維是相當穩定的結構,即使用含有去垢劑和高鹽溶液抽提細胞, 中間纖維仍然保持完整無缺。第二, 中間纖維在體積上與微管和微絲是不同的, 微管是直徑是24nm, 微絲是7nm, 而中間纖維是10nm。而且形態上也不相同, 微管是由αβ微管蛋白二聚體組裝成的中空管狀, 微絲是由球形亞基裝配成的α螺旋纖維, 而中間纖維的亞基是α-螺旋桿狀裝配成似桿狀的結構。第三,IFs的亞基並不同核苷酸結合, 而微管的亞基與GTP或GDP結合, 微絲的亞基則與ATP或ADP結合,但是對於中間纖維裝配的許多細節尚不清楚。
中間纖維是一種堅韌的、耐久的蛋白質纖維。它相對較為穩定, 既不受細胞鬆弛素影響也不受秋水仙素的影響。
某些IFs分子能夠形成同源二聚體的纖維, 而有些則能形成異源二聚體纖維。長度是可變的, 一般為40～50nm。
根據中間纖維氨基酸序列的相似性，可分為六種類型。

48. 張力絲（tonofilaments）
由中間纖維結合蛋白(intermediate filament-associated protein ,IFAPs)將中間纖維相互交聯成束狀的結構稱作張力絲。張力絲可進一步相互結合或是同細胞質膜作用形成中間纖維網絡。

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